baltyma, stambiamolekuliai organiniai junginiai, sudaryti iš α‑aminorūgščių liekanų, sujungtų peptidiniu (kovalentiniu) ryšiu. Baltymai yra visų gyvų organizmų ląstelių pagrindas – sudaro apie 50 % protoplazmos; jų yra gyvūnų organizmo skysčiuose. Baltymai kaupiasi kiaušinyje, piene, augalų sėklose ir kitur (lent.). Jie yra organizme vykstančių reakcijų katalizatoriai (fermentai), svarbūs augimui ir dauginimuisi (nukleoproteinai), susitraukiant raumenims (aktinas, miozinas), perneša pro membranas ar per kraują įvairias medžiagas arba jonus (pvz., albuminai), priima hormonų ar kitus signalus (receptoriai), saugo organizmą nuo svetimkūnių (antikūnai, komplemento komponentai) ar nukraujavimo (krešėjimo baltymai), reguliuoja procesus (hormonai), aktyvina genus ir kita. Netirpūs baltymai (kolagenai, keratinai, elastinas ir kiti) palaiko audinių bei organų struktūras. Baltymai yra ir kai kurie bakterijų bei augalų toksinai. Baltymai – svarbi maisto sudedamoji dalis. Suaugusio žmogaus 1 kg kūno masės parai reikia ne mažiau kaip 1 g maisto baltymų, bent pusę jų turi sudaryti gyvulinės kilmės (mėsos, žuvies, pieno, kiaušinio), kitą dalį – augalinės kilmės baltymai (pupinių, grūdinių javų, ryžių, grikių, sojų ir kitų augalų). Baltymų molekulinė masė nuo apie 5000 iki kelių milijonų. Baltymai klasifikuojami pagal sudėtį (paprastieji ir sudėtiniai), tirpumą (tirpūs vandenyje, praskiestuose druskų tirpaluose bei juose netirpūs), vietą ląstelėje (membranų, mitochondrijų, citoplazmos) arba organizme (kraujo, kepenų), kilmę (bakterijų, virusų, augalų, gyvūnų), svarbą mityboje (visaverčiai ir nevisaverčiai), funkciją (apsauginiai, struktūriniai), molekulės formą (fibriliniai ir globuliniai). Paprastieji baltymai (proteinai) sudaryti tik iš α‑aminorūgščių. Juose yra apie 50 % anglies, 23 % deguonies, 16 % azoto, 7 % vandenilio, 2,5 % sieros. Jiems priskiriami albuminai, dalis globulinų, histonai, protaminai, gliutelinai, prolaminai, netirpūs baltymai. Į sudėtinių baltymų (proteidų) sudėtį įeina ir prostetinė grupė. Jiems priskiriami nukleoproteinai (virusai, ribosomos), chromoproteinai (hemoproteinai, flavoproteinai), lipoproteinai (membranų ir kraujo), glikoproteinai (tikrieji glikoproteinai bei proteoglikanai), fosfoproteinai (fosforilinti fermentai, kazeinas), metaloproteinai (alkoholdehidrogenazė ir kiti).
1
Yra 4 baltymų struktūriniai lygiai. Pirminė baltymų struktūra yra genų koduojama 20 α‑aminorūgščių seka polipeptidinėje grandinėje. Ji lemia visas baltymų savybes. 1953 buvo nustatyta insulino (molekulinė masė 5733) pirminė struktūra. Atradus naujus baltymų tyrimo metodus per trumpą laiką ištirta daugelio baltymų pirminė struktūra (iki 1980 nustatyta apie 700 baltymų, o iki 1995 apie 100 000 baltymų pirminė struktūra). Antrinės baltymų struktūros – α spiralės ir β klostinės struktūros palaikomos vandenilinių ryšių, susidarančių tarp polipeptidinių ryšių H ir O atomų. Fibrilinių baltymų antrinė struktūra gali būti spiralinė (α spiralė miozine) arba klostyta (β‑keratine). Globuliniuose baltymuose α spiralės fragmentai kaitaliojasi su nespiraliniais (amorfiniais), kartais pasitaiko kitokių spiralinių dalių arba klostytų sluoksnių.
pirminė jaučio insulino struktūra
erdvinė lizocimo struktūra: 1 – α spiralė, 2 – β klostinė struktūra, 3 – amorfinis fragmentas
Tretinę baltymų struktūrą turi globuliniai baltymai: polipeptidinių grandinių α spiralės ar β klostinės struktūros kompaktiškai išsidėsto erdvėje, molekulė įgyja rutulio formą. Ją stabilizuoja kovalentiniai disulfidiniai ryšiai, elektrostatinė sąveika bei vandeniliniai ryšiai tarp aminorūgščių radikalų grupių. Labai svarbi ir aminorūgščių hidrofobinių radikalų sąveika – jie atsiduria globulės viduje, o hidrofiliniai radikalai – paviršiuje. Tokią struktūrą sudaro vandenyje ar praskiestuose druskų tirpaluose tirpūs baltymai (fermentai, antikūnai, kraujo plazmos baltymai ir kiti). Fibrilinių baltymų tretinė (erdvinė) struktūra – kelių ar keliolikos antrines struktūras turinčių polipeptidinių grandinių sąveika sudarant įvairias fibriles, skaidulas. Šiuose baltymuose hidrofobiniai aminorūgščių radikalai yra paviršiuje, todėl jie netirpsta vandenyje ar praskiestuose druskų tirpaluose. Kiekvieno tokio baltymo (kolagenų, keratinų, elastino, fibrino) struktūra yra savita, detaliai ištirta (juos nesunku išgryninti).
Ketvirtinės struktūros baltymai sudaryti iš vienodų ar skirtingų polipeptidinių grandinių (monomerų): sudaryti iš kelių (bent dviejų), vadinami oligomeriniais, o iš keliasdešimt – multimeriniais baltymais. Pvz., kraujo baltymą hemoglobiną sudaro 4 polipeptidinės grandinės, kurių kiekviena (kartu su hemu) turi globulės formą. Ryšiai tarp globulių netvirti, palaikomi hidrofilinių aminorūgščių radikalų grupių elektrostatinės sąveikos ar vandenilinių ryšių. Antrinė, tretinė ir ketvirtinė baltymų struktūros vadinamos erdvine jų struktūra. Ji tiriama baltymų kristaluose rentgenostruktūrinės analizės metodu. Erdvinę baltymų struktūrą suardo (baltymus denatūruoja) temperatūra, pH pokyčiai, ultravioletinė bei rentgeno spinduliuotė, redukuojančiosios medžiagos. Pašalinus denatūravimą sukėlusį veiksnį kartais galima atkurti natūralią aktyvią struktūrą. Kai kurių baltymų struktūroje aptinkama tam tikrų sričių – motyvų (cinko pirštai, sudaryti iš 2–50 aminorūgščių liekanų) ir domenų (iš 100–400 aminorūgščių liekanų), lemiančių tam tikrą baltymų funkciją.
Baltymams būdingos amfoterinių junginių savybės. Jas lemia polinių ir hidrofilinių aminorūgščių radikalai. Priklausomai nuo tirpalo pH reikšmės, baltymai įgyja teigiamą (rūgščioje terpėje) arba neigiamą (šarminėje terpėje) krūvį. Paprastai elektriniame lauke baltymų dalelės yra judrios, o netekusios krūvio lengvai iškrinta nuosėdomis. Šia baltymų savybe naudojamasi frakcionuojant baltymų mišinius elektroforezės metodu. Pvz., atliekant kraujo serumo baltymų elektroforezę popieriuje ar geliuose (išskyrus poliakrilamido) gaunamos penkios baltymų frakcijos: albuminai bei α1‑, α2‑, β‑ ir γ‑ globulinai. Jų kiekio nustatymas padeda diagnozuoti ligas.
2519
proteinai; -proteidai; -baltymas; -proteinas